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Título:
Determinación de la termoestabilidad de una enzima fitasa derivada de Peniophora lycii
Autor:
Segovia Oyarzún, Rodrigo Juan Pablo
Profesor Patrocinante:
Costa Lobo, Marcia
Grado a Optar:
Ingeniero en Alimentos - Licenciado en Ciencias de los Alimentos
Materia:
enzimas; fitasa; actividades enzimáticas; alimentos para peces
Universidad:
Universidad Austral de Chile
Facultad:
Facultad de Ciencias Agrarias
Escuela:
Escuela de Ingeniería en Alimentos
Año de Aceptación:
2005
Resumen:
Las muestras de enzima fitasa en sus presentaciones líquida (L) y granulada (CT) fueron sometidas a tratamientos térmicos de 70, 80, 90, 100 y 110 ºC por intervalos de tiempo que fluctuaron entre los 0 y 120 segundos. Posteriormente, se determinó la actividad enzimática de las muestras mediante la medición de la cantidad de fósforo inorgánico liberado, a partir de fitato, luego de la incubación de las muestras por 30 minutos a 37 ºC. Conociendo que la cinética de desactivación térmica es de primer orden y, mediante el cálculo de las constantes termocinéticas para ambas presentaciones comerciales, se generó un modelo matemático con la finalidad de estimar el efecto que produciría sobre la enzima distintos tratamientos térmicos, obteniendo las siguientes ecuaciones para cada formato: AsubRF(L) = 100 exp [ -1,57 x 10^6 * t * e^ (- 6578,4 / T )] AsubRF(CT) = 100 exp [ -4,65 x 10^5 * t * e^ (- 6297,8 / T )] donde: ARF(L) es el % de actividad residual de fitasa (L), ARF(CT) es el % de actividad residual de fitasa (CT), t el tiempo en s y T la temperatura en K. Muestras de alimento para salmón, con y sin extruir, proporcionadas por la industria que contenían como aditivo la enzima en su presentación granulada, fueron analizadas con la finalidad de conocer la actividad enzimática residual luego de ser sometidas a un proceso característico de elaboración. La actividad enzimática residual en el extruido con respecto a la actividad original de la muestra sin extruir fue de sólo 16%, lo que indica que la enzima sufre una gran destrucción bajo tales condiciones.
Abstract:
Liquid (L) and granulated (CT) samples of phytase enzyme were heated at 70, 80, 90, 100 y 110 ºC in time intervals between 0 and 120 seconds. The residual enzymatic activity was determined incubating the samples in presence of phytate at 37 ºC for 30 minutes and then calculating the amount of inorganic phosphorus released. Since kinetic inactivation is first order reaction, calculating the inactivation constants for both samples made it possible to develop a mathematic model to obtain the residual activity of the enzyme for different thermal treatments. The models for each of the enzyme were: AsubRF(L) = 100 exp [ -1,57 x 10^6 * t * e^ (- 6578,4 / T )] AsubRF(CT) = 100 exp [ -4,65 x 10^5 * t * e^ (- 6297,8 / T )] where: ARF(L) is phytase (L) residual acitivity %, ARF(CT) is phytase (CT) residual activity %, t is heating time in s and T is temperature in K. Salmon feed samples, pellet and mash, formulated with granulated phytase, and provided by industry were analysed in order to find out their enzymatic activity after processing under characteristic conditions. The residual enzymatic activity in pellet with respect to original activity in mash was only 16%, showing that phytase suffers a tremendous destruction under extrusion conditions.
Palabras Clave:
enzimas; fitasa; actividades enzimáticas; alimentos para peces
Editor:
Universidad Austral de Chile - Sistema de Bibliotecas - Programa Cybertesis
Formato:
text/pdf
Idioma:
es
Copyright:
Segovia Oyarzún, Rodrigo Juan Pablo
Dirección Electrónica:
http://cybertesis.uach.cl/tesis/uach/2005/fas454d/doc/fas454d.pdf